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Listo, estable, listo: dos nuevos estudios revelan los pasos en la activación de los receptores inmunes de las plantas


Aunque están separadas por más de mil millones de años de evolución, las plantas y los animales se han encontrado con estrategias inmunes similares para protegerse contra los patógenos. 


por Max Planck Society


Un mecanismo importante está definido por los receptores citoplásmicos llamados NLR que, en las plantas, reconocen los llamados efectores, las moléculas que invaden los microorganismos se secretan en las células de la planta. Estos eventos de reconocimiento pueden incluir el reconocimiento directo de los efectores por los NLR o el reconocimiento indirecto, en el cual los NLR actúan como «guardas» que monitorean proteínas hospedadoras adicionales o «beneficiarios» que son modificados por los efectores. El reconocimiento de los efectores por parte del huésped, ya sea directo o indirecto, resulta en la muerte celular para confinar los microbios al sitio de la infección. Sin embargo, hasta ahora, ha faltado una comprensión detallada de los mecanismos de acción de los NLR de plantas,

En dos nuevos estudios publicados en la revista Science , Jijie Chai, afiliada a la Universidad de Tsinghua en Beijing, así como a la Universidad de Colonia y al Instituto Max Planck para la Investigación de Fitomejoramiento, junto con los grupos de Hong-Wei Zhang y Jian-Min Zhou. en la Universidad de Tsinghua y en la Academia de Ciencias de China en Beijing, ahora se ha reunido la secuencia de eventos moleculares que convierten las moléculas inactivas de NLR en complejos activos que proporcionan resistencia a las enfermedades.

Los autores centraron sus atenciones en una proteína llamada ZAR1, una molécula de planta antigua que probablemente sea de gran importancia, ya que interactúa con múltiples «receptores» para reconocer los efectores bacterianos no relacionados.

Chai y sus coautores, al utilizar la microscopía crioelectrónica, observaron que, en ausencia de efectores bacterianos, ZAR1, junto con la proteína vegetal RKS1, se mantiene en estado latente a través de interacciones que involucran múltiples dominios de la proteína ZAR1. Tras la infección, un efector bacteriano modifica el PBL2 ‘guardee’ de la planta, que luego activa el RKS1, lo que da lugar a enormes cambios de conformación que primero permiten que las plantas intercambien ADP por ATP y luego resulten en el ensamblaje de una estructura pentamérica similar a una rueda que los autores describen El ‘ZAR1 resistosome’.

Una característica sorprendente de esta estructura es su similitud con las proteínas NLR animales, que, una vez activadas, también se ensamblan en estructuras similares a ruedas que actúan como plataformas de señalización para la ejecución de la muerte celular y la señalización inmunológica. Sin embargo, una diferencia importante entre las estructuras ofrece una pista tentadora sobre cómo ZAR1 induce la muerte celular. Los autores pudieron identificar una estructura similar a un embudo altamente ordenado en ZAR1 que amarra el resistosoma a la membrana plasmática y es necesario para la muerte celular y la resistencia a enfermedades. Los autores especulan que ZAR1 puede formar un poro en la membrana plasmática y de este modo perturbar la función celular que conduce a la señalización inmune y la muerte celular .

Otros NLRs vegetales también se ensamblan en complejos que se asocian con la membrana plasmática y es por lo tanto muy probable que los hallazgos de Chai tienen implicaciones generales importantes para la inmunidad comprensión planta. MPIPZ director Paul Schulze-Lefert, que no participó en los estudios, no tiene ninguna duda acerca de la importancia de los nuevos estudios: «Esto se convertirá en el conocimiento de libros de texto.»


Más información: «la liberación de ADP alostérico ligando activa-ceba una planta compleja NLR» Ciencia (2019). science.sciencemag.org/cgi/doi … 1126 / science.aav5868

«Reconstitución y estructura de una planta NLR resistosoma que confiere inmunidad» Science(2019). science.sciencemag.org/cgi/doi… 1126 / science.aav5870Información del diario: CienciaProporcionado por Max Planck Society


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