El xilano es un importante polisacárido entrelazado en las paredes celulares de las plantas con semillas, que posee una alta diversidad estructural y especificidad celular en términos de polimerización de cadena, cadenas laterales y modificaciones.
Por Chen Na, Academia China de Ciencias
Un grupo de científicos chinos ha informado recientemente que la Xylan O-AcetilTransferasa 6 (XOAT6) mejora la polimerización y el plegamiento del xilano formando un complejo con IRregular Xylem10 (IRX10), regulando así la resistencia de la pared y la recalcitrancia en el arroz.
Los resultados de su estudio fueron publicados en The Plant Cell el 12 de diciembre.
El ensamblaje preciso de polisacáridos estructurales es fundamental para dar forma a la arquitectura de la planta, ya que estos polisacáridos forman redes complejas esenciales para el soporte mecánico, la morfogénesis y la resistencia de la biomasa.
Los xilanos incorporan la mayoría de los ésteres de acetilo en la pared celular, lo que determina el plegamiento del xilano e influye en sus interacciones con la celulosa, la lignina y otros componentes de la pared. Para lograrlo, las plantas han desarrollado mecanismos sofisticados para controlar la síntesis de xilano en múltiples niveles, incluida la formación de complejos proteicos.
Identificar un complejo de proteínas transmembrana es siempre una tarea complicada. Después de varios años de esfuerzo y numerosos intentos, el grupo de Zhang Baocai y el grupo de Zhou Yihua del Instituto de Genética y Biología del Desarrollo de la Academia China de Ciencias y sus colaboradores lograron identificar con éxito los componentes de XSC mediante la realización de un ensayo de espectrometría de masas por cofraccionamiento en proteínas de membrana extraídas de entrenudos de arroz.
Descubrieron que XOAT6 se cofraccionaba con IRX10, una xilano sintasa verificada en el arroz. Experimentos posteriores, incluidos ensayos de complementación con luciferasa y co-inmunoprecipitación, confirmaron que IRX10 y XOAT6 interactúan directamente.
El análisis genético reveló que los mutantes deficientes en IRX10 y XOAT6 exhibieron fenotipos similares, incluido un contenido reducido de ésteres de acetilo y xilosa, lo que resultó en fragilidad. Cabe destacar que el mutante doble mostró efectos aditivos en estos fenotipos, lo que proporcionó evidencia genética de que XOAT6 e IRX10 son componentes cruciales de las células madre XSC.
Los análisis bioquímicos in vitro demostraron que la XOAT6 funciona como una auténtica acetiltransferasa de xilano. Curiosamente, los investigadores descubrieron que la proteína XOAT6 recombinante puede mejorar la elongación de la estructura de xilano mediada por IRX10, y esta mejora no depende únicamente de su actividad acetiltransferasa.
Para obtener evidencia a nivel de molécula única, el estudio empleó espectroscopia de correlación de fluorescencia para visualizar el proceso de polimerización de xilooligómeros.
Además, técnicas como la espectroscopia de resonancia magnética nuclear de estado sólido , la microscopía electrónica de barrido por emisión de campo y los análisis de nanoindentación revelaron que XOAT6 e IRX10 son vitales para el plegamiento de xilano y la organización de las nanofibrillas de celulosa, contribuyendo así a la resistencia mecánica de la pared celular.
Además, las mutaciones en XOAT6 y/o IRX10 mejoraron significativamente la eficiencia de la sacarificación en ensayos sin pretratamiento ácido, lo que indica posibles aplicaciones para estos hallazgos.
Este estudio mejora nuestra comprensión de los mecanismos sinérgicos involucrados en la biosíntesis de xilano , en particular la coordinación de la polimerización de la cadena principal y las modificaciones de acetilación. Los hallazgos también ofrecen una herramienta para el diseño de características de cultivos, la utilización de biomasa y la síntesis artificial de polisacáridos.
Más información: Zhao Wen et al, XYLAN O-ACETYLTRANSFERASE 6 promueve la síntesis de xilano mediante la formación de un complejo con IRX10 y gobierna la formación de la pared en el arroz, The Plant Cell (2024). DOI: 10.1093/plcell/koae322
